Proteinele fungice - o prezentare generală Subiecte ScienceDirect

Termeni asociați:

  • Amino acid
  • Amiloid
  • Secreție (proces)
  • Enzimă
  • Proteină
  • Sinteza proteinei
  • Glican
  • Glicozilarea
  • Sinuzita fungică
  • Ribonucleaza

Descărcați în format PDF

generală

Despre această pagină

PROTEINA UNICELULARA Ciuperci miceliene

Producția comercială de proteine ​​miceliene

Procesul Pekilo

Pekilo este un produs proteic fungic produs prin fermentarea glucidelor derivate din lichiorul sulfit uzat, melasă, zer, fructe reziduale și lemn sau hidrolizate agricole. Are o compoziție bună de aminoacizi și este bogat în vitamine. Programele extinse de testare a hranei animalelor au arătat că proteina Pekilo este o sursă bună de proteine ​​în dieta porcilor, vițeilor, puii de găină, găinilor și găinilor ouătoare. Proteina Pekilo este produsă printr-un proces de fermentare continuă. Organismul, Paecilomyces variotii, o ciupercă filamentoasă, oferă o bună structură fibroasă produsului final. Prima fabrică a fost instalată la fabrica de celuloză Jamsankoski din centrul Finlandei în 1973. Ca componentă pentru hrana animalelor, proteina Pekilo este comparabilă cu drojdia furajeră, care este produsă și prin fermentarea lichiorului de sulfit uzat.

Producția de micoproteine

În Marea Britanie Rank-Hovis-McDougall, împreună cu Imperial Chemical Industries (ICI) (în 1993, ICI a scăzut în Zeneca și a devenit noul ICI) a comercializat o altă proteină fungică, micoproteina (Quorn), derivată din creșterea unui Fusarium ciupercă pe carbohidrați simpli de calitate alimentară. Spre deosebire de aproape toate celelalte forme de SCP, micoproteina este produsă pentru consumul uman.

Mecanisme moleculare ale îndoirii proteinelor

Leonid Breydo, Vladimir N. Uversky, în Bio-nanoimaging, 2014

Drojdie și prioni fungici

S-a găsit că mai multe proteine ​​de drojdie și ciuperci (de exemplu, Sup35, Ure2) prezintă un comportament asemănător prionilor în care modificările fenotipului au fost transmise de la celule mamă la celule fiice în mod non-mendelian. Aceste proteine ​​au o varietate de funcții, dar multe dintre ele sunt implicate în transcriere. De exemplu, Sup35p face parte dintr-un complex de terminare a transcrierii, iar Ure2p este un represor al transcripției [84]. Moștenirea non-mendeliană este determinată de conversia acestor proteine ​​în fibrile amiloide auto-propagate. Agregarea acestor proteine ​​în forma fibrilară duce la pierderea activității lor biologice, rezultând fenotipul observabil. Proteinele prionice fungice conțin domenii prionice care participă la formarea miezului fibrilelor. Aceste domenii sunt de obicei mari (60–100 reziduuri), intrinsec dezordonate și bogate în reziduuri N și Q. Cu toate acestea, unul dintre prioni (Mod5) are un domeniu prionic de numai 24 de aminoacizi în lungime și nu este îmbogățit în aminoacizi N sau Q [85]. Unii prioni fungici (de exemplu, HetS) sunt benefici pentru supraviețuirea organismului [86], în timp ce alții (de exemplu, Sup35) nu par să aibă efect [84] .

Datele RMN în stare solidă și EPR au arătat că prionii fungici formează fibrile paralele, în registru. Domeniul prionic este convertit în structura β în timp ce structura restului proteinei este păstrată [87]. S-a propus că Sup35 formează fibrile β-elicoidale în schimb cu legătura cap la cap și coadă la coadă a monomerilor [5], dar date mai recente fac acest model puțin probabil [53]. Fibrilele amiloide formate din aceste proteine ​​in vitro păstrează o proporție semnificativă de infectivitate a prionilor izolați din celulele drojdiei [88]. Prionii de drojdie formează tulpini distincte care diferă prin eficiența propagării lor. Tulpinile „puternice” (de exemplu, cele care se propagă mai eficient) sunt generate de fibrile cu stabilitate mai mică la denaturare și un miez amiloid mai scurt [5,89]. Propagarea mai rapidă a fibrilelor aparținând tulpinilor puternice a fost atribuită în primul rând ratei lor de fragmentare mult mai mare comparativ cu fibrilele mai stabile [89]. Șaperonele (Hsp104, Hsp40 și Hsp70) joacă, de asemenea, un rol important în propagarea prionilor de drojdie prin dezagregarea fibrilelor în fragmente scurte necesare pentru însămânțare [17,18] .

S-a propus ca oligomerii prionilor fungici să joace un rol important în formarea și propagarea prionilor. S-a propus că formarea semințelor inițiale de fibrilă din Sup35 are loc printr-un intermediar oligomeric în principal dezordonat [5,90]. În plus, s-a raportat că oligomerii, mai degrabă decât fibrilele, servesc ca semințe pentru propagarea prionilor în drojdie vie [91-93]. Cu toate acestea, structura acestor oligomeri este necunoscută și este posibil ca acestea să fie fie fragmente mici de fibrilă, fie oligomeri cu auto-propagare bogate în foaie β descrise pentru alte proteine ​​[19,40] .

Antifungice utilizate împotriva candidozei

Awanish Kumar Ph.D., Anubhuti Jha și agenți anticandidali, 2017

Inhibitor de molecule

Sordarini

Inhibitorii sintezei proteinelor includ sordarine care inhibă selectiv sinteza proteinelor fungice prin blocarea funcției factorului de alungire 2 (EF-2) și a ribozomilor. Sunt absente în celulele umane.

Inhibitorii biosintezei sfingolipidelor sunt, de asemenea, investigați în prezent pentru a identifica noi ținte antifungice. Studii recente arată că topoizomerazele ADN sunt ținte aparent adecvate pentru medicamente, de exemplu, eupolauridina, un potențial inhibitor al topoizomerazei are avantajul de a fi netoxică pentru celulele mamiferelor.

Tacrolimus

A fost cunoscut anterior ca FK506; produsul natural cu 23 de membri (NP) macrolid lactonă este implicat în blocarea activării celulelor T. Modul său de acțiune este similar cu ciclosporinele, dar acestea nu au legătură structurală. Blochează calcineurina, o fosfatază serină-treonină dependentă de Ca 2+ -calmodulină, care ulterior blochează evenimentele dependente de calciu, cum ar fi transcrierea genei IL-2, activarea oxidului nitric sintază, degranularea celulară și apoptoza. Semnalizarea calciului este responsabilă de acest agent patogen în răspunsul la mai multe stresuri.