Tratamentul alcalin - o prezentare generală Subiecte ScienceDirect

Tratamentul cu alcali poate fi utilizat pentru hidroliza materialului peretelui celular microbian, cu condiția ca produsul dorit să tolereze un pH de 10,5-12,5 până la 30 de minute.

Termeni asociați:

Hemiceluloză
Enzime
Pretratarea
Proteine
Aminoacizi
ADN
Tratamentul acidului
Lignină
Caragenan
Celuloză

Descărcați în format PDF

Despre această pagină

d-aminoacizi și aminoacizi reticulați în alimente

12.3.6 Nutriție și siguranță: digestibilitate, utilizare și proprietăți toxice ale lizinoalaninei și lantioninei

Tratamentul alcalin al alimentelor care conțin proteine scade calitatea nutrițională pentru toate speciile în mare parte din motivele descrise în secțiunea 12.2. Cu toate acestea, digestibilitatea mai scăzută a proteinelor din soia care conțin LAL a redus rata degradării proteinelor modificate în rumenul bovinelor de către enzimele bacteriene. Această reducere a degradării proteinelor alimentare de către microorganismele ruminale este benefică pentru rumegătoare, deoarece crește cantitatea de proteine digerate și absorbite în intestin și astfel îmbunătățește retenția de azot și valoarea nutritivă a proteinelor consumate de bovine și ovine (Friedman și colab., 1982; Nishino și Uchida, 1995; Nishino și colab., 1996). Tratamentul cu alcali a îmbunătățit digestibilitatea și valoarea biologică a semințelor de fasole obișnuite (Phaseolus vulgaris) hrănite la șobolani, cel mai probabil datorită extracției sau inactivării taninilor, fitaților și inhibitorilor de tripsină și eliberării vitaminelor legate niacină și riboflavină (Jyothi și Sumathi, 1995 ).).

Deși unele microorganisme au capacitatea de a utiliza LAL ca sursă de Lys, LAL s-a dovedit a fi deprimant de creștere la șoareci (Sternberg și Kim, 1979). Într-un test de creștere a șoarecilor (Friedman și colab., 1982), înlocuirea completă a Lys cu LAL a arătat că LAL a fost doar 3,8% la fel de puternic ca lizina. Pentru șobolani, rezultatele sunt contradictorii (Sternberg și Kim, 1979; Robbins și colab., 1980). Digestibilitatea LAL testat la mini-porci a fost de aproximativ 35% (de Vrese și colab., 2000; vezi Tabelele 12.3 și 12.4). Efectele nutriționale adverse ale cazeinei tratate cu alcali (0,1 sau 0,2 N NaOH la 80 ° C timp de 1 oră) evaluate prin PER (raportul eficienței proteinelor: creștere în greutate/aport proteic) ar putea fi anulate prin adăugarea de cisteină (6,1 g/100 g de cazeină), prevenind astfel formarea LAL în timpul tratamentului (Possompes și colab., 1989). În schimb, suplimentarea cazeinei tratate cu alcali cu cisteină sau metionină după tratament nu a avut niciun efect asupra calității nutriționale. Evident, valoarea nutritivă scăzută a cazeinei tratate se datorează formării DHA, LAL și DAA și nu din cauza lipsei de sulf de AA (Friedman, 1999b). Calitățile nutriționale (PER) ale cazeinei native și acetilate și ale proteinelor din soia (care nu formează LAL) au fost aceleași. Nu se știe nimic despre valoarea nutrițională a celor patru izomeri LAL ca sursă a Lys.

S-a constatat că LAL acționează ca un agent puternic de chelare a ionilor metalici cu cea mai mare afinitate față de cupru in vitro și in vivo. Șobolanii hrăniți cu LAL au prezentat o absorbție renală sporită și excreția de cupru, care a fost mai puțin pronunțată pentru fier, cobalt și zinc (Friedman, 1999b). Cei patru izomeri LAL diferă prin capacitatea lor de a chela ionii metalici. Relația directă dintre afinitățile observate ale celor doi izomeri LAL (ld și ll) pentru ionii Cu 2+ in vitro și manifestarea lor toxică relativă la rinichiul șobolanului sugerează că LAL își exercită efectul toxic prin chelarea Cu în fluidele și țesuturile corpului ( Friedman și Levin, 2011).

Masri și Friedman (1982) au descoperit că conținutul de DHA a fost de 0,33 g/16 g N în cazeină tratată cu alcali și 1,39 g/16 g N în cazeină acetilată tratată cu alcali. DHA poate acționa, în principiu, ca un agent alchilant biologic similar cu cel sugerat pentru acrilamida indusă de proces (Friedman și Levin, 2008).

AMINOACIZI | Determinare

D- și L-aminoacizi

În timpul tratamentului alcalin sau termic, l-aminoacizii din proteine sunt racemizați la izomerii lor d. Deoarece majoritatea d-aminoacizilor nu pot fi utilizați de oameni și unii sunt toxici, determinarea lor prezintă un interes considerabil. Izomerii d - și l au proprietăți chimice identice și trebuie mai întâi transformați în dipeptide diastereomerice prin reacție cu reactivi chirali (optic activi) înainte de cromatografie sau separați prin faze staționale sau mobile chirale. Dipeptidele acidului leucil-dl-aspartic sunt preparate prin cuplarea acidului aspartic cu l -leucina N-carboxi anhidridă (NCA). Aminoacizii bazici sunt cuplați cu l-glutamină NCA. N-t-butoxicarbonil-1-cisteina și OPA sunt alți agenți chirali care au fost utilizați. Separarea a 21 de enantiomeri în 40 de minute poate fi realizată prin detectarea RPC și fluorescență. Deratizarea precolumnei poate fi evitată folosind o fază mobilă chirală, un complex cupru-prolină (Cu - Pro), cu IEC. Cuplul diastereomeric - complexe de aminoacizi sunt formate pe coloană și detectate prin derivatizare postcolumn cu OPA. Alternativ, poate fi utilizată o metodă RPC care utilizează o fază staționară chirală, în care complexul Cu - Pro sau Cu - hidroxiprolină este legat de o fază staționară de silice.

d - și l-aminoacizii pot fi, de asemenea, determinați prin GLC cu introducerea unui al doilea centru asimetric optic pur în moleculă pentru a produce diastereoizomeri, care pot fi separați pe coloane convenționale. Utilizarea (+) - butan-2-olului pentru a forma esteri (+) - 2-butilici pare a fi cea mai bună metodă. Alternativ, enantiomerii, convertiți în derivați normali, de exemplu, esteri izopropilici ai acidului gras, pot fi separați pe coloane capilare acoperite cu faze staționare chirale, de exemplu, N-trans-acid gras- l-valil-l-valină ciclohexil ester.