Peptidele bioactive - o prezentare generală Subiecte ScienceDirect

Peptidele bioactive au în general 3-20 de reziduuri de aminoacizi în lungime și, deși se știe că atât proteinele animale, cât și cele vegetale conțin secvențe bioactive potențiale, majoritatea studiilor de până acum au implicat proteine ​​din lapte.

Termeni asociați:

  • Beta-cazeină
  • Iaurt
  • Lapte fermentat
  • Valoare nutritivă
  • Mâncare funcțională
  • Chefir
  • Lactoferina
  • Cazeină
  • Proteina din lapte

Descărcați în format PDF

Despre această pagină

Volumul 2

Leticia Mora,. Fidel Toldrá, în Enciclopedia chimiei alimentelor, 2019

Introducere

Peptidele bioactive sunt derivate din proteinele alimentare și exercită un efect pozitiv la om datorită proprietăților sale de promovare a sănătății. Peptidele bioactive pot exercita mai multe efecte benefice, cum ar fi prevenirea bolilor sau modularea sistemelor fiziologice odată ce acestea sunt absorbite în corpul uman. Există o gamă largă de funcții, în funcție de secvența peptidelor bioactive, astfel încât acestea să poată fi implicate în sistemul gastrointestinal, cum ar fi peptidele anti-obezitate și satietate, sistemul cardiovascular, cum ar fi peptidele antihipertensive, antitrombotice, antioxidante și hipocolesterolemiante., sistemul imunitar, cum ar fi peptidele antimicrobiene, citomodulatoare și imunomodulatoare, și sistemul nervos, cum ar fi peptidele opioide.

Peptidele bioactive conțin de obicei între 3 și 20 de resturi de aminoacizi și rămân inactive în timp ce secvențele sunt păstrate în proteina mamă. Acestea sunt active odată eliberate prin hidroliza enzimatică de către peptidaze în timpul procesării alimentelor și/sau în timpul digestiei gastro-intestinale. Pentru a exercita un efect pozitiv asupra sănătății, peptidele bioactive trebuie să traverseze bariera gastrointestinală (GI) și să supraviețuiască degradării enzimei.

Numeroase peptide bioactive au fost raportate în ultimii ani ca prezente în mod natural sau generate din proteine ​​alimentare de diferite origini precum lapte, ouă, soia, pește și carne. În acest sens, cea mai extinsă bioactivitate studiată în ultimul deceniu a fost activitatea antihipertensivă prin măsurarea activității inhibitoare a enzimei de conversie a angiotensinei I (ECA). Motivul acestui interes se datorează în principal faptului că tensiunea arterială ridicată este unul dintre principalii factori de risc independenți pentru bolile cardiovasculare și principalul motiv de deces în țările dezvoltate. Peptidele cu acest tip de activitate sunt denumite generic ca peptide bioactive, chiar dacă alte activități, cum ar fi antioxidant, antimicrobian, opioid, antitrombotic, antidiabetic, etc ... se încadrează, de asemenea, în termenul general de peptide bioactive.

Peptide bioactive

12.4 Efectul tratamentului termic asupra activității peptidelor bioactive

Peptidele bioactive generate în mod natural în timpul procesării alimentelor pot fi ingerate direct fie crude, fie după tratament termic (pasteurizare, sterilizare, gătit etc.). Când se aplică un astfel de tratament termic, acesta poate afecta peptida în sine sau bioactivitatea acesteia, făcând necesară studierea stabilității peptidelor bioactive în condiții tipice de procesare termică. Tratamentele termice ușoare (60-80 ° C) induc desfășurarea proteinelor și pot îmbunătăți accesibilitatea la endopeptidaze (Bax și colab., 2012; Soladoye, Juárez, Aalhus, Shand și Estévez, 2015). Atunci când tratamentele termice sunt mai intense (> 100 ° C) proteinele sunt mai puțin accesibile peptidazelor, deoarece experimentează desfășurare ireversibilă, agregare, schimburi de disulfură, fragmentare a proteinelor și modificări chimice (Davis & Williams, 1998; Soladoye și colab., 2015).

Stabilitatea extractelor de peptide bioactive împotriva diferitelor tratamente termice a fost recent testată. În studiu, peptidele cu activitate inhibitoare ECA ridicată au fost izolate din șunca spaniolă uscată și supuse unei varietăți de tratamente termice destul de frecvente în procesarea alimentelor (Escudero, Mora și Toldrá, 2014). Autorii au examinat efectele încălzirii pentru un anumit timp (50 ° C, 72 ° C, 90 ° C și 117 ° C timp de 6 minute) și timpul pentru o anumită temperatură (3, 6, 15, 30 și 60 min la 117 ° C). Așa cum se arată în FIG. 12.3, peptidele bioactive testate au rămas active în toate cazurile, indicând o bună stabilitate împotriva încălzirii.

subiecte

FIG. 12.3. Stabilitatea peptidelor inhibitoare ECA derivate din șuncă spaniolă vindecată după uscare după: (A) 6 min de incubație la diferite temperaturi și (B) 117 ° C de incubație în momente diferite.

Reprodus din Escudero, E., Mora, L. și Toldrá, F. (2014) Stabilitatea inhibitorilor ECA peptidelor de șuncă împotriva tratamentului termic și a digestiei in vitro. Food Chemistry 161, 305-311 cu permisiunea lui Elsevier.

Alte studii au arătat descoperiri similare, cum ar fi peptidele inhibitoare ECA din sucul de gătit al tonului care au rămas stabile într-o gamă largă de temperaturi (20-100 ° C timp de 2 ore) fără a modifica compoziția datorită tratamentelor (Hwang, 2010), precum și soia proteine ​​după tratamente la 20 ° C, 40 ° C, 60 ° C, 80 ° C și 100 ° C timp de 2 ore (Wu și Ding, 2002). Au fost studiate fierberea și prăjirea ouălor (sub formă de albușuri, gălbenușuri și ouă întregi), urmată de digestia simulată gastro-intestinală. Digeririle de ouă prăjite au avut o activitate inhibitoare a ECA mai mare și au fost raportate șapte peptide, în mare parte tripeptide (Majumder & Wu, 2009).