Colagen hidrolizat - Surse și aplicații

Arely León-López

1 Institutul de Științe Agricole, Universitatea Autonomă a Statului Hidalgo, Av. Universidad km 1. Ex Hacienda de Aquetzalpa. Tulancingo, Hidalgo 43600, Mexic; moc.liamtoh@ylelra (A.L.-L.); xm.ude.heau@jmrotciv (V.M.M.-J.); moc.liamtoh@tvolopa (A.V.-T.)

Alejandro Morales-Peñaloza

2 Universidad Autónoma del Estado de Hidalgo, Escuela Superior de Apan, Carretera Apan-Calpulalpan s/n, Colonia, Chimalpa Tlalayote, Apan, Hidalgo 43920 Mexic; xm.moc.oohay@17merical

Víctor Manuel Martínez-Juárez

Apolonio Vargas-Torres

Dimitrios I. Zeugolis

4 Science Foundation Ireland (SFI) Centre for Research in Medical Devices (CÚRAM) Universitatea Națională a Irlandei Galway (NUI Galway), H91 TK33 Galway, Irlanda

Gabriel Aguirre-Álvarez

Abstract

Colagenul hidrolizat (HC) este un grup de peptide cu greutate moleculară mică (3-6 KDa) care poate fi obținut prin acțiune enzimatică în mediu acid sau alcalin la o temperatură specifică de incubație. HC poate fi extras din diferite surse, cum ar fi bovine sau porcine. Aceste surse au prezentat limitări de sănătate în ultimii ani. Cercetările recente au arătat proprietăți bune ale HC găsite în piele, solzi și oase din surse marine. Tipul și sursa de extracție sunt principalii factori care afectează proprietățile HC, cum ar fi greutatea moleculară a lanțului peptidic, solubilitatea și activitatea funcțională. HC este utilizat pe scară largă în mai multe industrii, inclusiv în industria alimentară, farmaceutică, cosmetică, biomedicală și din piele. Prezenta revizuire prezintă diferitele tipuri de HC, sursele de extracție și aplicațiile lor ca biomaterial.

1. Introducere

Colagenul este cea mai importantă proteină produsă de corpul uman, este format în principal din aminoacid glicină (33%), prolină și hidroxiprolină (22%) (structură primară) într-o helix triplex care este format din trei lanțuri α. Fiecare lanț alfa este compus pentru 1014 aminoacizi aproximativ cu o greutate moleculară de aproximativ 100 kDa. Aceste lanțuri sunt înfășurate într-o helix stânga cu trei aminoacizi pe tură (structură secundară). Lanțurile sunt răsucite unul în jurul celuilalt într-o triplă helix pentru a forma o structură rigidă (structură terțiară). Super helixul reprezintă structura de bază a colagenului (structura cuaternară). Această structură de colagen este foarte stabilă datorită legăturilor de hidrogen intramoleculare dintre glicină din lanțurile adiacente. Molecula de colagen este formată pentru o regiune elicoidală triplă și două regiuni nehelicoidale la fiecare capăt al structurii helixului cu greutate moleculară de k300 kDa, 280 nm în lungime și 1,4 nm în diametru [1,2,3].

Au fost identificate aproape 28 de tipuri de colagen, dar colagenul de tip I este cel mai frecvent în piele, os, dinți, tendon, ligamente, ligatură vasculară și organe. Colagenul de tip II este prezent în cartilaje. Pentru colagenul de tip III, pielea, mușchii și vasele de sânge sunt cele mai frecvente surse ale acestei proteine. Tipul IV a fost raportat în stratul secretat de epiteliu al membranei bazale și al lamei bazale. Colagenul de tip V este una dintre componentele principale ale suprafețelor celulare și ale placentei [4,5,6,7,8,9]. Colagenii sunt diferiți în funcție de compoziția lanțului α, în funcție de repetarea și lungimea repetării aminoacizilor Gly - X - Y, cu și fără întreruperi, de asemenea ocuparea pozițiilor X și Y de prolină și forma sa hidroxilată, hidroxiprolină, respectiv [1,10].