Jurnalul de chimie fizică B Vol 122, nr. 33

Trebuie să vă conectați cu ID-ul ACS înainte de a vă putea conecta cu contul dvs. Mendeley.

Conectați-vă cu ACS ID

SAU CITĂRI DE CĂUTARE

Nu ați vizitat încă niciun articol, vă rugăm să vizitați câteva articole pentru a vedea conținutul aici.

publicații
activitatea mea
- vizualizate recent

resursele utilizatorului
- Autori și recenzori
- Bibliotecari și manageri de conturi
- Membri ACS
- Alerte electronice
- RSS și mobil
a sustine
- Demonstrații și tutoriale pentru site-uri web
- Întrebări frecvente despre asistență
- Chat live cu agent
- Pentru agenții de publicitate
- Pentru bibliotecari și manageri de conturi
împerechere
- Asociați un dispozitiv
- Asociați acest dispozitiv
- Stare asociată
Profilul meu Autentificare Deconectare Asociați un dispozitiv Asociați acest dispozitiv Asociați starea
despre noi
- Prezentare generală
- ACS și acces deschis
- Parteneri
- Evenimente

TIPURI DE CONȚINUT

Toate tipurile

SUBIECTE

NUMĂR ANTERIOR
URMATORUL NUMĂR
VEZI TOATE PROBLEMELE
ASAPs
JAM-uri

Despre copertă:

În această problemă:

Biofizică; Chimia fizică a sistemelor biologice și a biomoleculelor

Cuplare electron - fonon în fotosistemul cianobacterian I

Dmitry A. Cherepanov*,
Georgy E. Milanovsky,
Oksana A. Gopta,
Ramakrishnan Balasubramanian,
Donald A. Bryant,
Alexey Yu. Semenov*, și
John H. Golbeck*

Una dintre problemele fundamentale din biofizică este dacă mediul proteic la temperatura camerei poate fi tratat în mod corespunzător ca un fluid dielectric sau dacă dinamica sa este determinată de o structură moleculară foarte ordonată care seamănă cu proprietățile solidelor cristaline și amorfe. Aici am măsurat recombinarea dintre A1 redusă și perechea specială de clorofilă oxidată P700 pe o gamă largă de temperaturi folosind preparate ale fotosistemului I din cianobacteria Synechococcus sp. PCC 7002 a epuizat grupurile de fier - sulf. Am constatat că proprietățile dielectrice ale matricei proteinelor în reacțiile timpurii de transfer de electroni ale fotosistemului I seamănă cu comportamentul solidelor care necesită un tratament implicit al cuplării electron - fonon chiar și la temperaturi ambiante. Efectele cuantice ale cuplării electron-fonon în proteine ar putea explica o varietate de fenomene, cum ar fi sensibilitatea slabă a transferului de electroni în complexele pigment-proteine la condițiile de mediu în schimbare, inclusiv temperatura, forța motrice, polaritatea și compoziția chimică.

Mecanism de perspectivă moleculară pentru încărcarea medicamentelor pe nanotuburi de carbon - Dendrimer: un studiu de dinamică moleculară cu granulație grosieră

Sajjad Kavyani,
Mitra Dadvar,
Hamid Modarress*, și
Sepideh Amjad-Iranagh

Mecanismul de încărcare a proteinei ubiquitin și a pirenei medicamentului, ca reprezentant al moleculelor mari și mici, pe nanotubul de carbon - poliamidoamină (PAMAM) a fost studiat folosind simularea dinamicii moleculare cu granulație grosieră. Rezultatele au indicat faptul că sistemul de livrare de medicament optim și stabil pentru încărcarea proteinelor poate fi obținut prin inserarea moleculelor în secvența: (i) PAMAM, (ii) proteină și (iii) PAMAM. De asemenea, s-a constatat că ajustarea corespunzătoare a raportului în greutate al PAMAM la proteină, definit ca MwPAMAM/Mwproteină (unde Mw este greutatea moleculară) poate duce la realizarea unui sistem stabil de încărcare a proteinei. Cu toate acestea, pentru încărcarea cu piren, s-a constatat că secvența de inserție nu are niciun efect semnificativ și numai încapsularea moleculelor de piren în PAMAM și ajustarea raportului în greutate PAMAM la piren (MwPAMAM/Mwpyrene) pot afecta stabilitatea sistemului de eliberare a medicamentului.

Fragment Studiul orbital molecular al interacțiunii dintre Sarco/Reticulul endoplasmatic Ca 2+ -ATPaza și inhibitorul său Thapsigargin către dezvoltarea anti-malarică

Takeshi Ishikawa*,
Satoshi Mizuta,
Osamu Kaneko și
Kazuhide Yahata

Plasmodium falciparum, agentul cauzator al malariei maligne, este insensibil la thapsigargin (TG), un inhibitor bine cunoscut al sarco/reticulului endoplasmatic uman Ca2 + -ATPase (SERCA). Pentru a înțelege factorul cheie care determină diferența de sensibilitate, interacțiunea moleculară a TG și a fiecărei SERCA a fost analizată prin metoda orbitalului molecular fragment (FMO). În timp ce componenta principală a interacțiunii energetice a fost interacțiunea nepolare, diferența majoră în interacțiunea moleculară a apărut din interacțiunea polară, și anume, interacțiunea de legare a hidrogenului cu un grup hidroxil al TG. În plus, am confirmat cu succes aceste rezultate de calcul FMO prin măsurarea activității inhibitoare a unui derivat TG sintetizat. Calculele și experimentele noastre au indicat faptul că, prin înlocuirea grupului hidroxil al TG cu un alt grup funcțional, sensibilitățile TG la SERCA umane și P. falciparum pot fi inversate. Acest studiu oferă informații importante pentru a dezvolta compuși antimalarici care vizează P. falciparum SERCA.

Oligonucleotidele ADN monocatenar păstrează coordonatele de creștere caracteristice helicilor dubli

Amedeo Capobianco*,
Amalia Velardo și
Andrea Peluso

Structurile oligonucleotidelor ADN monocatenare de la secvențe dimerice la hexamere au fost cercetate în detaliu. Calculele efectuate la nivelul funcțional al densității teoriei, inclusiv forțele de dispersie și solvatarea arată că helicile monocatenare adoptă conformații foarte apropiate de B-ADN cristalografic, cu coordonate de creștere de până la 3,3 Å. Rezultatele anterioare, sugerând că firele simple ar trebui să fie mai scurte decât elice duble, au provenit în mare parte din incompletitudinea setului de baze adoptate. Deși sunt prevăzute abateri sensibile față de ADN-ul B standard, calculele indică faptul că secvențele bogate în adenine stivuite sunt cele mai ordonate, favorizând modelul ADN-B și inducând aranjamente regulate și pe nucleobazele flancante. Mai multe proprietăți structurale ale elicoidelor duble bogate în adenină sunt într-adevăr reflectate deja de către firele simple corespunzătoare.

Profiluri de energie liberă pentru tranziții conformaționale ADN-A/B în state izolate și agregate din simularea dinamicii moleculare cu tot atomul

Cheng-Tsung Lai și
George C. Schatz*

În soluția apoasă obișnuită, ADN-ul B este forma structurală majoră a ADN-ului. După adăugarea de etanol, ADN-ul este considerat a fi agregat/condensat în structura în formă de A. Cu toate acestea, există incertitudine dacă schimbarea conformațională B-A-A este legată de etapele de agregare/condensare. În acest studiu, am efectuat simulări de dinamică moleculară atomică și am calculat suprafața energiei libere implicată în tranziția conformațională A/B pentru dodecamere Dickerson - Drew (DDD) izolate și agregate în medii de apă și 85% etanol. Am constatat în cazul unui DDD izolat, profilul total de energie liberă este în totalitate în jos pentru a da conformația ADN-B atât în apă, cât și în etanol 85%. Cu toate acestea, în starea agregată și 85% mediu de etanol, există un minim de energie liberă asociat cu regiunea A-ADN în plus față de minimul global B-ADN și există o barieră de energie liberă de ± 3 kcal/mol la schimbarea conformațională de la A la B. Rezultatele dinamicii moleculare sugerează că agregarea ADN-ului este esențială pentru formarea ADN-ului A.