Ghid pentru calitatea, digestia și absorbția proteinelor; Huel

Se susține frecvent că diferite proteine variază în calitate și că unele sunt mai benefice decât altele. Acest lucru este adevărat, dar numai până la un punct.

Există o serie de factori care pot afecta calitatea proteinelor din alimente, inclusiv:

Profilul de aminoacizi al proteinei
Structura proteinei
Digestibilitatea proteinei
Cantitatea de proteine consumate într-o singură masă
Alți nutrienți și constituenți alimentari prezenți în masă, de ex. fibre, carbohidrați
Cum a fost preparată mâncarea
Consumul recent de proteine
Starea metabolică a individului, de ex. boală, mișcare, somn
Vârsta, greutatea, sexul și starea generală de sănătate a individului

De asemenea, trebuie să luăm în considerare motivul pentru care ne dorim proteine; evident, cu toții avem nevoie de proteine adecvate pentru o sănătate bună, dar culturistii, de exemplu, se vor uita la proteine pentru creșterea musculară, deci calitatea poate fi mai importantă pentru ei.

Digestia și absorbția proteinelor

Înainte să analizăm calitatea proteinelor, să analizăm mai întâi modul în care proteinele sunt digerate și absorbite. Digestia alimentelor începe în gură și continuă până când toți nutrienții au fost absorbiți în intestine. Mai multe enzime digestive sunt implicate în procesul de digestie care descompune - sau hidrolizează - proteinele în oligopeptide cu lanț scurt sau aminoacizi. Cele mai simple unități de proteine sunt aminoacizii, dintre care există 20 de tipuri diferite. Doi aminoacizi legați între ei se numesc dipeptide, câțiva aminoacizi dintr-un lanț peptidic se numesc oligopeptide și lanțurile lungi ale acestora se numesc polipeptide.

Aminoacizii sunt absorbiți în forma lor de bază printr-un proces de transport activ, unde sunt pompați peste membranele celulare și apoi în sânge. Cu toate acestea, există un al doilea proces care se întâmplă simultan cu mecanismul de transport activ în care oligopeptidele pot fi preluate în forma lor actuală și când se află în interiorul celulelor intestinului, apoi sunt descompuse în aminoacizi liberi. Procesul este un sistem legat de enzime celulare care se bazează pe un gradient de ioni chimici.

Deoarece există două sisteme independente de absorbție a proteinelor în funcțiune, acest lucru permite o absorbție mai mare a proteinelor în momentele în care este necesară, deoarece al doilea sistem intră în joc numai atunci când există oligopeptide prezente. Într-o masă bogată în proteine, cu mai multe surse de proteine (adică majoritatea meselor), ambele sisteme intră în joc la rate similare.

Metode de determinare a calității proteinelor

Există diferite metode de evaluare a calității surselor de proteine care analizează profilul aminoacizilor și cât de ușor este digerată și absorbită proteina.

1) Scorarea aminoacizilor (AAS) aka Scoring chimic (CS)

AAS este rapid și ieftin. Măsurează aminoacizii esențiali (EAA) - cunoscuți și ca aminoacizi indispensabili (IAA) - prezenți într-o proteină și compară valorile cu o proteină de referință [1]. Evaluarea proteinei testate se bazează pe cele mai limitative EAA. Evident, acest lucru are limitări din lumea reală.

2) Raportul de eficiență a proteinelor (PER)

PER măsoară capacitatea unei proteine de a susține creșterea unui șobolan înțărcat. Reprezintă raportul dintre creșterea în greutate și cantitatea de proteine consumate [2]. Limita principală este evidentă: se bazează pe șobolani, dar și că PER măsoară creșterea și nu cerințele de întreținere și exercițiu [3] .

3) Utilizarea proteinelor azotate (NPU)

Acesta este raportul de azot utilizat pentru formarea țesuturilor față de cantitatea de azot digerată [4]. Această metodă nu ține cont de profilul aminoacizilor [3] .

4) Valoarea biologică (BV)

BV este cel mai frecvent utilizat și cunoscut sistem de notare a proteinelor. Măsoară cantitatea de azot reținută în comparație cu cantitatea de azot absorbită [5, 6]. Se arată cât de asemănător este profilul de aminoacizi cu cel al cerințelor umane. Proteinele sunt grupate în cele cu BV mare (HBV) și BV scăzut (LBV).

BV este semnificativ defectuos, dar pare să fie încă favorizat ca ghid de referință atunci când se compară proteinele, în special în nutriția sportivă. Studiile BV sunt efectuate la șobolani, iar șobolanii au sisteme digestive diferite față de oameni, iar necesitățile lor de proteine diferă, indicând faptul că fiabilitatea BV la om este discutabilă. De asemenea, BV nu ia în considerare mai mulți factori cheie care influențează digestia și interacțiunea proteinelor cu alte alimente înainte de absorbție; măsoară doar calitatea potențială maximă a unei proteine și nu estimarea acesteia la cantitățile necesare [3]. Pe măsură ce se consumă o cantitate mai mare de proteine VHB, cantitatea reală a acelei proteine reținute scade, iar BV nu ține cont de aceasta.

O altă limitare este că proteinele cărora le lipsește un EAA pot avea în continuare un BV de până la 40. Acest lucru se datorează capacității noastre de a conserva și recicla EAA ca o adaptare a aportului inadecvat de aminoacizi în malnutriție [3] .

5) Scorul de aminoacizi corectat cu digestibilitatea proteinelor (PDCAAS)

PDCAAS ia în considerare profilul IAA ale proteinei în cauză, precum și digestibilitatea acesteia la om; este AAS cu o componentă de digestibilitate adăugată. Scorurile sunt de la 0,1 la 1,0, 1,0 fiind o proteină de înaltă calitate. PDCAAS este măsura acceptată în prezent a calității proteinelor și este metoda adoptată de Organizația Mondială a Sănătății/Organizația pentru Alimentație și Agricultură (OMS/FAO) și Administrația SUA pentru Alimente și Medicamente (FDA) [7-9], deoarece este simplă. să testeze și are o relație directă cu necesitățile de proteine umane [10] .

Deși mai actualizat și mai precis, PDCAAS nu este lipsit de lipsurile sale. Toate proteinele cu un scor mai mare de 1,0 sunt rotunjite în jos la 1,0, deoarece scorurile de mai sus sunt considerate a indica faptul că proteina conține IAA care depășesc cerințele umane [7]. Acest lucru limitează în mod evident validitatea comparațiilor dintre proteine.

Un alt defect al PDCAAS este că scorurile se bazează pe cel al unui copil de 2 până la 5 ani (considerat a fi cel mai exigent grup nutrițional [7]). Adulții au un raport de întreținere proporțional mai mare: creștere și acest lucru nu este luat în considerare atunci când se utilizează PDCAAS [7, 9]. Deoarece PDCAAS nu ține seama de anumiți factori care influențează digestia proteinelor, PDCAAS al unei singure surse de proteine este de utilizare limitată pentru aplicarea la cerințele de proteine umane. Acest lucru se datorează faptului că ceea ce se măsoară este potențialul maxim al calității și, prin urmare, nu este o estimare reală a calității la nivelul cerințelor [10] .

PDCAAS este, de asemenea, limitat de faptul că nu ia în considerare aminoacizii esențiali condiționați și aceștia contribuie la valoarea nutrițională a unei proteine [9]. De exemplu, un aport bun de cisteină neesențială - un aminoacid care conține sulf - reduce necesarul de metionină esențială care conține sulf, iar tirozina reduce necesitatea de fenilalanină EAA. Arginina este, de asemenea, considerată esențială condițională, deoarece în anumite subgrupuri ale populației și, în momente de cerere mare, o cantitate insuficientă poate fi sintetizată în organism [11] .