Beta-lactoglobulină - o prezentare generală a subiectelor ScienceDirect

Beta lactoglobulina conține 22 leu, 10 Ile și 9Val (10 în varianta A) reziduuri în moleculă, făcându-l una dintre cele mai bogate surse alimentare cunoscute ale acestor aminoacizi și conferindu-i unele regiuni puternic hidrofobe.

Termeni asociați:

  • Peptidă
  • Cazeină
  • Alfa-lactalbumină
  • Enzime
  • Proteine
  • Proteine ​​din zer
  • Zer
  • Proteine ​​din lapte
  • Kappa-Casein
  • Albumină serică bovină

Descărcați în format PDF

Despre această pagină

Structura și stabilitatea proteinelor din zer

Patrick J.B. Edwards, Geoffrey B. Jameson, în Proteinele de lapte (ediția a doua), 2014

Β-lactoglobulină bovină 203

Structura moleculară a β-lactoglobulinei bovine 203

Structura β-lactoglobulinei bovine în soluția apoasă 205

Monomerul - echilibrul dimer al β-lactoglobulinei bovine în soluția apoasă 206

Studii ale β-lactoglobulinei bovine prin RMN la pH neutru 207

Dinamica β-lactoglobulinei bovine 208

Structurile β-lactoglobulinelor din alte specii 209

Legarea ligandului de β-lactoglobulină 210

Efectul temperaturii asupra β-lactoglobulinei bovine 213

Efectul presiunii asupra β-lactoglobulinei bovine 216

Efectul denaturanților chimici asupra β-lactoglobulinei bovine 218

Formarea fibrilară din β-lactoglobulina bovină 219

Lapte | Lapte echid

β-Lactoglobulina

β-Lg este proteina din zer majoră în laptele majorității mamiferelor, dar este absentă din laptele oamenilor, lagomorfilor, rozătoarelor și cămilelor. Au fost izolate două forme distincte de β-Lg ecvine, desemnate β-Lg I și II, care conțin 162 și respectiv 163 aminoacizi. Laptele cu asinină are, de asemenea, două forme de β-Lg, β-Lg I și II, deși un studiu recent asupra laptelui de măgar sicilian a constatat că> 23% dintre animale nu aveau β-Lg II. Au fost identificate două variante genetice ale asininei β-Lg I, A și B și trei variante genetice ale asininei β-Lg II, A, B și C. Β-Lg I ecvin are o masă moleculară de 18.500 Da și un pH izoelectric de 4.85, în timp ce β-Lg II ecvin are o masă moleculară de 18.262 Da, în ciuda faptului că are un aminoacid suplimentar și un pH izoelectric de 4.7. Spre deosebire de β-Lg bovin, β-Lg ecvin nu conține grupare sulfhidril liberă. În laptele rumegător, β-Lg există ca dimer la pH natural, în timp ce în laptele ecvin, β-Lg apare sub formă monomerică.

Metode analitice Biosenzori

Alergeni la lapte

β-Lactoglobulina (β-LG) este proteina principală din zer și este un alergen cunoscut. În mai multe țări, producătorii de alimente sunt obligați prin lege să furnizeze informații de etichetare cu privire la prezența sau absența β-LG. Un efect de absorbție îmbunătățită prin rezonanță (REA) al biosenzorului a fost utilizat într-un test sandwich imunologic, folosind anticorpi marcați cu clustere monodisperse de aur coloidal pentru β-LG. Acest sistem a fost capabil să detecteze β-LG la 100 ng ml -1. Un biosenzor SPR cu un test sandwich a permis detectarea nivelurilor de alergeni până la 1-12,5 μg g -1 .

Proteine ​​din zer în formula pentru sugari

Mark A. Fenelon,. Eoin G. Murphy, în Whey Proteins, 2019

12.2.2.2 β-Lactoglobulină

Β-Lg nativ este rezistent la digestia gastrică in vivo, dar este digerat de enzimele intestinale. Cu toate acestea, unele β-Lg intacte pot fi detectate până la ileon (Sanchón și colab., 2018). Deoarece β-Lg nu este o componentă a laptelui uman, proteina intactă ar fi un alergen la o minoritate de sugari (Chatterton, Nguyen, Bering și Sangild, 2013) și îndepărtarea acestuia ar putea constitui baza unui IF hipoalergenic. Aportul de β-Lg intact stimulează producerea de celule Treg specifice pentru β-Lg în celulele plasture murine ale lui Peyer (Adel-Patient și colab., 2011). β-Lg este clivat în intestin și, comparativ cu β-Lg intact, β-Lg hidrolizat induce doar stimularea locală a Treg și nu stimulează un răspuns alergic la șoareci (Adel-Patient și colab., 2011).

Interesant este că β-Lg are o omologie de aminoacizi ridicată (83%) cu glicodelin A umană, o proteină implicată în menținerea sistemului imunitar feto-matern (Van Cong și colab., 1991). Glicodelina A suprimă toate celulele imune majore, inclusiv răspunsurile Th1 și Th2 (Ogge și colab., 2011; Scholz și colab., 2008). Mai mult, anticorpii monoclonali crescuți împotriva β-Lg reacționează încrucișat cu glicodelina A (Dutta, Mukhopadhyay, Roy, Das și Karande, 1998). Nu se știe dacă anticorpii naturali împotriva β-Lg reacționează încrucișat cu glicodelina A sau dacă β-Lg este asociat cu activități similare cu cele ale glicodelinei A (Chatterton și colab., 2013).

Volumul 2

Lei-Wen Xiang,. Ivanhoe K.H. Leung, în Enciclopedia chimiei alimentelor, 2019

Introducere

β-Lactoglobulina este o proteină globulară care este prezentă în laptele multor specii de mamifere, inclusiv rumegătoare, precum vacile și oile, și unele non-rumegătoare, cum ar fi porcii și caii (Kontopidis și colab., 2004; Sawyer și Kontopidis, 2000 ). β-Lactoglobulina este principala proteină din zer din lapte. De exemplu, reprezintă aproximativ 10% din totalul proteinelor din lapte din laptele de vacă. În mod surprinzător, β-lactoglobulina nu este prezentă în laptele oamenilor și al altor specii, inclusiv unele rozătoare, iepuri, cămile și lame.

Deși β-lactoglobulina a fost descoperită și izolată acum mai bine de 80 de ani, până în prezent, nu au fost atribuite în mod concludent proteine ​​(Kontopidis și colab., 2002; Pérez și Calvo, 1995). S-a propus ca β-lactoglobulina să fie o proteină de transport pentru diferite molecule mici. Acestea includ, dar nu se limitează la, acizi grași, polifenoli și retinoli. Scopul acestei revizuiri este de a rezuma studiile recente privind legarea dintre β-lactoglobulină și liganzii săi propuși. Revizuirea se concentrează pe interacțiunile obligatorii cu β-lactoglobulina în structura sa nativă la temperaturi relevante fiziologic. Agregatele sau aductele induse de căldură între β-lactoglobulină și molecule mici sunt în afara scopului revizuirii.