Gale Academic OneFile - Document - Schimbarea dietei cofactorului unei enzime
Citarea metadatelor
Conținut principal
Anumite procese moleculare sunt fundamentale pentru toate organismele libere. Setul minim de gene necesare vieții poate fi la fel de mic ca câteva sute, după cum se poate deduce din comparațiile secvenței genomului între diverse organisme (1). Deoarece acest set minim este atât de fundamental, ar fi deosebit de satisfăcător să înțelegem cerințele și constrângerile pentru un metabolism minim. Înțelegerea acestor parametri ar trebui să ofere, de asemenea, informații despre modul în care metabolismul a evoluat inițial. Cu toate acestea, un astfel de efort pare plin de o problemă de bază: Dacă toată viața necesită o funcție esențială, cum putem studia viața fără această funcție?
La pagina 499 din acest număr, Lunzer și colab. (2) abordează o problemă fundamentală în evoluția metabolică și înconjoară această dilemă. Autorii aleg o caracteristică limitată, dar relativ invariantă a metabolismului - biosinteza aminoacidului leucină. Toate formele de viață cunoscute au nevoie de leucină. Acele organisme care o sintetizează folosesc o enzimă numită izopropilmalat dehidrogenază. La rândul său, această enzimă folosește coenzima nicotinamidă adenină dinucleotidă (NA [D. +]) ca acceptor de hidrură în timpul decarboxilării oxidative. Utilizarea NA [D. +] de izopropilmalat dehidrogenază se găsește în toate cele trei domenii ale vieții, dar NA [D. +] este singurul cofactor utilizat până acum de această enzimă. Putem astfel presupune că această proprietate a biosintezei leucinei este cel puțin la fel de veche ca ultimul strămoș comun al vieții moderne.