Puterea peptidelor

De Sarah C.P. Williams

In aceasta sectiune

Noiembrie/decembrie 2015

Peptidele care afectează modul în care funcționează celulele - cunoscute sub numele de "biopeptide" - sunt un subiect important de studiu în domeniul proteomicii.
Multe biopeptide au un efect asupra metabolismului sau asupra modului în care organismul digeră alimentele, în timp ce altele au proprietăți funcționale utile în cosmetice.
Acest articol vă va pune la curent cu biopeptidele, care probabil vor deveni mai abundente în alimente și medicamente pe măsură ce oamenii de știință descoperă cum să le izoleze, să le studieze și să le producă mai bine.

În fiecare celulă a corpului uman, milioane de proteine bâzâie de activitate. Unele sunt piese masive de mașini, relativ vorbind, care direcționează reacțiile chimice; alții compun schela care dă forma celulelor; iar unii acționează ca vehicule pentru a transporta produse și mesaje pe tot corpul. Nu se îndoiește de importanța lor. Dar există o altă clasă de molecule care funcționează în umbra acestor behemoti: peptidele. Micii frați ai proteinelor, peptidele sunt molecule mai mici compuse din aceleași blocuri de construcție.

În pofida dimensiunilor lor minuscule - și adesea din cauza ei - peptidele au apărut ca entități biologice din ce în ce mai importante capabile să trateze boli, să reducă inflamația, să facă alimentele mai hrănitoare, să omoare microbii și să inverseze îmbătrânirea. Pe măsură ce oamenii de știință studiază proprietățile supradimensionate ale peptidelor mici, încep să descopere cum să le izoleze, să le studieze și să le producă mai bine. Este doar începutul peptidelor bioactive.

Bazele biopeptidelor

Proteinele și peptidele sunt, deopotrivă, formate din șiruri de aminoacizi proteinogeni sau standard, aminoacizi-22 elemente chimice organice care se găsesc în corpul uman. În funcție de cine cereți, o proteină - pentru a-și câștiga numele - trebuie să aibă mai mult de 20, 40 sau 50 de aminoacizi; o proteină medie în corpul uman este totuși mult mai mare decât aceasta, cu undeva în jur de 500 de aminoacizi. O peptidă este orice șir de cel puțin doi aminoacizi care are mai puține decât această limită desemnată - câteva zeci de elemente de construcție, mai degrabă decât câteva sute.

Diferențele dintre proteine și peptide, deși sunt înrădăcinate în mărime, nu se termină cu cât de mari sau mici sunt. Deoarece peptidele sunt atât de scurte, în general nu se pliază în structuri complexe, cum ar fi proteinele mai mari; în loc să formeze spirale, foi, complexe mari și globule, peptidele rămân un șir liber, bidimensional, în interiorul celulelor. Și datorită atât dimensiunilor lor mici, cât și lipsei structurii organizate, peptidele tind să poată să se strecoare prin spații în care proteinele mai mari nu se pot potrivi - pot pătrunde în pereții intestinelor, în pielea umană și, în unele cazuri, chiar și în membranele din jur. . Pentru producătorii de medicamente sau inginerii alimentari, aceasta este una dintre cele mai atrăgătoare calități ale biopeptidelor; pot ajunge rapid în fluxul sanguin pentru a merge acolo unde sunt necesare. În plus, peptidele scurte pot fi mai simple și mai ieftine de produs în comparație cu proteinele complicate, mai mari.

Pentru a produce proteine, utilajele din interiorul nucleului celulei transcriu mai întâi o catenă de ADN (acid dezoxiribonucleic) într-o catenă corespunzătoare de ARN mesager (acid ribonucleic; ARNm). Apoi, în asociere cu ribozomii din afara nucleului, fiecare triplet de ARN m, sau codon, este tradus într-un aminoacid care alcătuiește o proteină în creștere. În cele din urmă, proteina ar putea fi procesată de celulă prin adăugarea de entități chimice pe șirul de aminoacizi sau prin îndepărtarea secțiunilor din catena.

Când vine vorba de peptide, câteva sunt produse prin această cale clasică de fabricare a proteinelor. Dar marea majoritate provin din alte părți: mâncarea pe care o mâncăm. Când bei un pahar de lapte sau găsești un burger, sistemul tău digestiv se confruntă cu mii de proteine din alimente. În procesul de digestie, multe dintre aceste proteine sunt descompuse în bucăți mai mici și mai ușor de gestionat: peptide. Unele dintre acestea nu au nicio funcție imediată - vor continua să fie prelucrate ulterior, astfel încât corpul să își poată utiliza ulterior elementele de construcție. Dar altele sunt peptide bioactive; bioactive în sensul că pot provoca o modificare a funcționării unei celule. Acestea au atras atenția cercetătorilor.

Combaterea microbilor

În urmă cu douăzeci de ani, biologul molecular Maxwell Hincke de la Universitatea din Ottawa (Ontario, Canada) a început studiul proteinelor care alcătuiesc cojile de ouă. El a vrut să vadă dacă studierea modului în care se formează cojile de ouă ar putea ajuta la informarea cercetărilor privind dinții și oasele. Dar în curând și-a dat seama că coaja de ou are și mai mult potențial decât să fie un sistem simplu de model pentru calcificare. Hincke a vorbit recent despre analiza proteomică a membranelor cu coajă de ouă la cea de-a 106-a reuniune anuală AOCS și vitrine industriale (AM&IS), care a avut loc în perioada 3-6 mai 2015, în Orlando, Florida, SUA.

„Pe măsură ce treceau anii, am văzut că coaja de ou nu este doar o barieră pasivă”, spune Hincke. „Dacă faceți un pas înapoi, vedeți că coaja de ou are toate aceste mecanisme pentru protejarea vieții din interiorul său”.

Grupul său a început să izoleze moleculele de cochilii și să le studieze funcțiile și a descoperit că cojile de ouă - care sunt aruncate de tone în fabricile de ouă - sunt o sursă abundentă de peptide bioactive.

În special, Hincke și colegii săi au studiat biopeptidele din coajă de ouă care luptă împotriva microbilor. "Aceasta este o sursă complet nouă de peptide antimicrobiene, așa că primim un alt tip de perspectivă decât oricând", spune Hincke. În timp ce toate animalele au proteine numite beta-defensine care ajută la combaterea bolilor, de exemplu, Hincke a descoperit o nouă beta-defensină care este unică pentru ouă și poate fi capabilă să trateze infecții bacteriene care au rezistat clasic la antibiotice.

Constatarea este un exemplu de ce este atât de important să izolăm și să caracterizăm biopeptidele din surse noi, spune Hincke. „Natura este un imens motor experimental pentru dezvoltarea moleculelor cu proprietăți diverse”, spune el. „Putem merge întotdeauna la laborator și fabricăm peptide sintetice, dar accelerează lucrurile dacă mai întâi putem identifica un mecanism natural [care] este rezultatul a milioane de ani de evoluție”.

Adesea, spune Hincke, peptidele sau proteinele pot fi studiate pentru a găsi cea mai scurtă secvență de aminoacizi - în cadrul moleculei mai mari - care este necesară pentru o funcție antimicrobiană. „Unul dintre obiectivele noastre este întotdeauna să definim activitatea secvenței minime”, spune el. „Atunci ne putem juca cu acea secvență pentru a optimiza funcția.”

Cojile de ouă nu sunt singurul loc în care oamenii de știință au găsit biopeptide antimicrobiene. Hincke i-a izolat acum pe unii din sângele de pui, iar alții i-au identificat în produsele descompuse din lapte de vacă și capră, carne de vită și zer. Fiecare funcționează într-un mod diferit: unii sparg membrana exterioară a unui microb, în timp ce alții interferează cu producția de ADN sau proteine a microbilor. Unii acționează împotriva a aproape toți microbii, în timp ce alții sunt mai specifici - o peptidă din brânza de lapte de capră, de exemplu, sa dovedit a îmbunătăți simptomele persoanelor infectate cu Helicobacter pylori.