Albină serică umană - o prezentare generală Subiecte ScienceDirect

Albumina serică umană (HSA) vizată cu peptida homing CAR este clonată prin înlocuirea decorinei cu ADNc HSA (Sheffield și colab., 2009) în vectorul de expresie și decorina mCAR prin înlocuirea secvenței CAR cu cea a mCAR (furnizată mai sus).

Termeni asociați:

  • Neoplasm
  • Proteine ​​din sânge
  • Albumină
  • Anticorpi
  • Proteină
  • Nanoparticule
  • Schimb de plasmă
  • Clorura de sodiu

Descărcați în format PDF

Despre această pagină

Proteine ​​pentru transportul hormonului tiroidian: Globulină care leagă tiroxina, transtiretina și albumina ☆

Albumină serică umană

HSA este o proteină de 66,5 kDa sintetizată de ficat. Conține 585 de aminoacizi, are un conținut ridicat de cisteină și o proporție mare de aminoacizi încărcați negativ, dar nu are carbohidrați. Cele trei domenii ale moleculei pot fi descrise într-un model ca trei mingi de tenis ambalate într-o carcasă cilindrică. Molecula matură este eliberată după scindarea peptidei semnal (18 aminoacizi) și a pro-peptidei (6 aminoacizi).

HSA se asociază cu o mare varietate de substanțe, inclusiv hormoni și medicamente care posedă o regiune hidrofobă și, prin urmare, asocierea hormonului tiroidian cu HSA poate fi privită ca fiind nespecifică. Acizii grași și ionii clorură scad legarea iodotironinei la HSA. Are patru site-uri de legare a iodotironinei.

T1/2 biologic al HSA este mai lung decât cel al TBG și TTR. HSA constituie mai mult de jumătate din conținutul total de proteine ​​din ser și, prin urmare, este principalul factor care contribuie la menținerea presiunii osmotice coloidale. În ciuda capacității ridicate de legare a iodotironinei, afinitatea scăzută este responsabilă pentru contribuția minoră a HSA la transportul hormonilor tiroidieni. Astfel, chiar și cele mai marcate fluctuații ale concentrației HSA, inclusiv analbuminemia, nu au niciun efect semnificativ asupra nivelului hormonilor tiroidieni.

Separări și analiză

8.9.3.1.2 Albumina serică umană

subiecte

Figura 2. Enantioseparații de (a) triptofan, (b) warfarină și (c) ibuprofen pe CSP HSA preparate utilizând metodele SMCC și SIA. Condițiile LC au fost următoarele: concentrația probei, 20 μM triptofan, ibuprofen sau warfarină; volumul probei, 20 μl; fază mobilă pentru triptofan, pH 7,4, 0,067 M tampon fosfat de potasiu; faza mobilă pentru ibuprofen, pH 7,0, 0,067 M tampon fosfat de potasiu conținând 8% 2-propanol și 1 mM acid octanoic; fază mobilă pentru warfarină, pH 7,0, 0,067 M tampon fosfat de potasiu conținând 5% 2-propanol și 1 mM acid octanoic; debit pentru coloana SMCC HSA, 1,5 ml min -1 pentru triptofan, 1,0 ml min -1 pentru ibuprofen și warfarină; debitul pentru coloana SIA HSA, 0,3 ml min -1 pentru triptofan și warfarină, 0,5 ml min -1 pentru ibuprofen; dimensiunea coloanei, 5 cm × 4,6 mm ID; temperatura, 25 ° C. Reprodus cu permisiunea din Figura 6 în Mallik, R.; Wa, C.; Hage, D. S. Anal. Chem. 2007, 79, 1411–1424.

O varietate de compuși slab acizi și neutri, care includ derivați ai acidului 2-arilpropionic, cum ar fi naproxen, flurbiprofen, ibuprofen, ketoprofen și fenoprofen, folati reduși precum leucovorin și 5-metiltetrahidrofolat și benzodiazepine precum oxazepam și lorazepam sunt rezolvate pe CSP bazate pe HSA. 24 HSA sunt proteine ​​strâns legate cu albuminele serice de la alte specii de mamifere. Caracteristicile de legare stereoselectivă ale HSA și BSA sunt foarte similare. Cu toate acestea, ordinea de eluare este inversată între CSP pe baza acestor două proteine; pe CSP bazate pe HSA, (S) -Wf eluează înainte de (R) -Wf, în timp ce pe CSP bazate pe BSA, se observă ordinea de eluție opusă. Aceste observații sunt în concordanță cu enantioselectivitatea proteinelor native. 24,26 Legarea stereoselectivă a tofisopamului, unul dintre derivații 2,3-benzodiazepinei, la om, este opusă celei din toate celelalte specii (bovine, câine, cal, porc, iepure și șobolan). Cu toate acestea, în legarea 1,4-benzodiazepinelor, albumina de câine este foarte asemănătoare cu HSA. 26

Aptasenzori

6.3.4 Diabet

Albumina serică umană glicată (GHSA) se formează prin glicarea neenzimatică a HSA prin excesul de zahăr circulant și influențează funcțiile normale HAS. Pacienții cu diabet dețin niveluri de 2-5 ori mai mari ale unui GHSA diabetic tipic în metabolismul glucozei atât a celulelor adipocitare, cât și a celulelor musculare scheletice, astfel încât implicația patogenă a formării GHSA a fost confirmată. GHSA poate fi analizat prin intermediul aptasenzorilor sensibili pe bază de grafen (Apiwat și colab., 2016). Structura buclei de ac de păr cu 23 de lungimi de nucleotide conținând agrafe de păr G-C triple și buclă de 15 nucleotide joacă un rol cheie în legarea GHSA. Aptamerele cu afinitate mare de legare au fost utilizate în combinație cu GO.